圖為 AtLURE1.2-AtPRK6LRR 復合物的整體結構（上）和識別分子機制（下）

2017 年 11 月 6 日，清華大學生命學院，結構生物學高精尖創新中心柴繼杰教授研究組在《自然通訊》 (Nature Communications) 雜志發表研究論文，題目為“Structural basis for receptor recognition of pollen tube attraction peptides” (花粉管吸引小肽與受體識別的結構基礎)。該論文通過嚴格的體外生化實驗，表明在擬南芥物種中，豐富重復基序型受體激酶 (LRR-RK) PRK6 可以直接與花粉管吸引小肽 LURE 產生高親和力的特異性相互作用。并通過解析 AtLURE1.2-AtPRK6LRR 復合物的結構，從原子水平闡明了 PRK6 受體激酶 C 末端識別 LURE 吸引肽的結構基礎。該研究為 PRK6 作為 LURE 小肽的直接受體提供了證據，為更好地理解花粉管吸引的分子機制提供了線索。

在高等開花植物的繁殖中，受精過程是zui為關鍵的一個環節，受到了復雜且精細的調控。不具有移動能力的精細胞依賴于花粉管的運送，zui終在雌配子體實現成功受精。其中，名古屋大學 Tetsuya Higashiyama 教授研究組 2009 年在《自然》發文揭示了由助細胞分泌產生的 LURE 小肽在花粉管的珠孔吸引中起到了關鍵作用。在 2016 年，兩個研究組分別在《自然》雜志報導了識別 LURE 的不同受體。

柴繼杰教授研究組開展植物受體激酶的結構生物學研究，致力于解決重要植物受體激酶的識別和激活機制，在植物激素、根發育、氣孔發育、免疫及自交不親和領域做出了重要貢獻。在此次發表的《自然通訊》論文里，柴繼杰教授研究組解決了 LURE 小肽的“粘性”問題，用多種生化驗證方法證明了 LURE 小肽在體外能特異性地與 PRK6 蛋白胞外域產生互作。并依靠晶體衍射的方法獲得了該復合物 1.85Å的三維結構，發現 PRK6 蛋白 LRR 結構域的 C 末端環狀結構是識別 LURE 小肽的重要區域，包含三個重要互作界面和多個介導互作的關鍵位點。通過與名古屋大學的 Higashiyama 教授研究組合作，這些關鍵位點的半體內功能驗證實驗與結構預測相符合。