來自上海交通大學醫學院附屬瑞金醫院，中科院上海生命科學研究院健康科學研究所等處的研究人員發現了一種蛋白修飾在原始造血中的重要作用，從而揭開了其中的未解之謎，這對于了解脊椎動物的造血分子機制具有重要的意義。這一研究成果公布在Blood雜志上。

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這項研究由上海交通大學醫學院附屬瑞金醫院陳竺院士，劉廷析研究員等人完成，這一研究組主要研究方向是利用人類疾病脊椎動物模式生物-斑馬魚的生物學，基因組學和遺傳學優勢，進行造血系統發育與疾病的分子信號傳導路徑研究，以及探索在活體動物內進行小分子候選藥物篩選及其實用性評估等。

造血（Hematopoiesis）貫穿了胚胎發育zui起始到zui終的過程，也是一種進化上保守的生理過程——從斑馬魚到哺乳動物都需要。這一關鍵過程的原始造血（primitive hematopoiesis）需要由骨髓生成紅細胞。

研究人員發現在這個過程中，一種重要的翻譯后蛋白修飾過程：蛋白泛素化修飾起到了不可忽視的作用。研究表明6個小泛素相關修飾因子（small ubiquitin-related modifier）同源基因缺失會導致原始造血中間細胞群中，髓系特異性標記物mpo的急劇增多，和紅系骨髓源性祖細胞（myelo-erythroid progenitor cells，MPCs）的特異性標記物gata1的減少。

研究人員還發現一個SUMO-CCAAT結合蛋白α （SUMO-C/ebpα）在維系骨髓細胞和紅細胞之間平衡的重要作用，這些研究結果表明了泛素化在早期系譜決定中的作用，從而揭示了脊椎動物原始造血過程中新分子機制。

SUMO（small ubiquitin-related modifier 小泛素相關修飾物）蛋白是近年人們發現的一種類似于泛素的小蛋白，具有與泛素相似的結構，作為翻譯后修飾，與蛋白共價連接。已發現的人類的SUMO基因有四個， SUMO-1和SUMO-2/3，SUMO-4。SUMO依次在SUMO活化酶E1（Uba2/Aos1），SUMO結合酶E2（UbcH9）以及E3連接酶的作用下與底物通過異肽鍵連接。在SUMO復合物完成一定生物學過程后，SUMO在SUMO特異性異肽酶的作用下從底物上脫落。

來源：生物通