日，來自上海交大生命科學技術學院、美國弗萊德•哈欽森癌癥研究中心的研究人員在在A型流感病毒M2跨膜蛋白質子通道分子調控機制的研究中取得重要進展，成果發表在化學領域學術期刊《美國化學會志》（Journal of the American Chemical Society）上。

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2008年《自然》（《Nature》）雜志曾同時發表了兩篇文章，報道了A型流感病毒M2跨膜蛋白質子通道的結構，分別由X-ray和NMR獲得，但是配體結合位點則*不同，一個在通道中間（P-binding site）， 而另外一個在通道表面靠近C端的位置（S-binding site），這引發了諸多的科學爭議。

顧若虛博士在魏冬青教授的指導下采用分子動力學和自由能計算的方法計算了通道的抑制劑金剛乙胺結合到離子通道兩個位點處的自由能，發現通道中間的結合位點比通道表面的結合位點從能量上更加穩定，但需要跨越的能壘遠遠高于結合到通道表面的位點，因此，通道中間的結合位點是熱力學位點，對抑制通道起主要作用。通道表面的結合位點是動力學位點，藥物更容易結合，同時也更容易解離。這項研究工作解釋了上述看似相互矛盾的實驗現象，同時有助于闡釋藥物調控離子通道的機理，對于藥物設計有一定的指導作用。

來源：生物通