來自中科院微生物研究所的研究人員發表了題為“Binding of herpes simplex virus glycoprotein D to nectin-1 exploits host cell adhesion”的文章，揭示了單純皰疹病囊膜表面糖蛋白D（gD）與其細胞受體nectin-1的復合體結構，從而解析了這兩者之間的分子水平上的相互作用模式，相關成果公布在12月的Nature Communications雜志上。

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領導這一研究的是微生物研究所高福研究員，其早年畢業于山西農業大學，曾在英國牛津大學，美國哈佛醫學院進行博士后研究工作。主要研究領域是蛋白質之間的相互作用，尤其是有關分子免疫學與分子病毒學方面的蛋白質相互作用。
有囊膜病毒的囊膜與宿主細胞膜融合是病毒侵入宿主zui關鍵的步驟之一，根據膜融合的特點不同，可將囊膜病毒分為I型（流感病毒、艾滋病毒），II型（日本腦炎病毒、西尼羅河病毒）和III型（皰疹病毒）。I型和II型囊膜病毒由于只需要單一糖蛋白來完成融合，過程相對簡單，因而已經有較深入的研究。但是III型囊膜病毒的膜融合需要多個病毒蛋白與多個細胞表面受體參與，相互協調才能完成膜融合，整個過程比較復雜，其機制還很不清楚。
單純皰疹病毒作為III型囊膜病毒的典型代表，研究清楚其囊膜蛋白與受體相互作用方式，對闡明這類III型囊膜病毒的侵入機制有重要意義，同時，也會為開發抑制皰疹病毒融合的小分子藥物奠定理論基礎。
 

單純皰疹病囊膜表面糖蛋白D（gD）在膜融合過程中發揮著啟動膜融合進程的重要作用，這需要通過結合受體來實現。Nectin-1是重要的細胞表面粘附分子，也是gD的關鍵性受體。盡管Nectin-1作為gD的受體早已知曉，多年來人們對二者的相互作用方式也有種種猜測，但一直都沒有確定的結論。
研究人員通過結構生物學技術，解析了gD與其細胞受體nectin-1的復合體結構, 揭示了gD與nectin-1在分子水平上的相互作用模式。研究表明，gD蛋白結合于nectin-1分子二聚化的接觸面上，這一結合模式破壞了nectin-1自身的二聚化，進而削弱了細胞粘附，有利于病毒入侵。這種作用模式暴露了HSV病毒“剝削”宿主分子為己用的機制。

高福研究組近年來發表了多項重要的成果，今年還在德國大腸桿菌疫情發生后，與其它國家科學家們一道，在NEJM雜志上發表了相關重要成果，解析了此次德國腸出血性大腸桿菌疫情給科研的新啟示，具體見：軍事醫學*等發53影響因子論文 。
 

來源：生物通