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Anti-H1N1 matrix protein 2/FITC,FITC標記的甲型流感病毒M2抗體

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更新時間:2017-10-24 09:29:32瀏覽次數:102次

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產品簡介

研盟生物標記抗體“Anti-H1N1 matrix protein 2/FITC,FITC標記的甲型流感病毒M2抗體“,規格100ul,保證品質,咨詢:

詳細介紹

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產品名稱  Anti-H1N1 matrix protein 2/FITC,FITC標記的甲型流感病毒M2抗體

產品編號  BYK-1430R-FITC

英文名稱  Anti-H1N1 matrix protein 2/FITC

中文名稱  FITC標記的甲型流感病毒M2抗體

別    名  matrix protein 2 [Influenza A virus (A/Tennessee/02/2009(H1N1))]      

研究領域 細菌及病毒  
抗體來源 Rabbit
克隆類型 Polyclonal
交叉反應 AvianinfluenzavirusH1N1
產品應用 IF=1:50-200  
not yet tested in other applications.
optimal dilutions/concentrations should be determined by the end user.
分 子 量 7.6kDa
性    狀 Lyophilized or Liquid
濃    度 1mg/ml
免 疫 原 KLH conjugated synthetic peptide derived from Avian influenza virus matrix protein 2 (H1N1)

亞    型 IgG
純化方法 affinity purified by Protein A
儲 存 液 0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.
保存條件 Store at -20 °C for one year. Avoid repeated freeze/thaw cycles. The lyophilized antibody is stable at room temperature for at least one month and for greater than a year when kept at -20°C. When reconstituted in sterile pH 7.4 0.01M PBS or diluent of antibody the antibody is stable for at least two weeks at 2-4 °C.

 

Anti-H1N1 matrix protein 2/FITC,FITC標記的甲型流感病毒M2抗體產品介紹:Influenza A virus is a major public health threat. Novel influenza virus strains caused by genetic drift and viral recombination emerge periodically to which humans have little or no immunity, resulting in devastating pandemics. Influenza A can exist in a variety of animals; however it is in birds that all subtypes can be found. These subtypes are classified based on the combination of the virus coat glycoproteins hemagglutinin (HA) and neuraminidase (NA) subtypes. During 1997, an H5N1 avian influenza virus was determined to be the cause of death in 6 of 18 infected patients in Hong Kong. There was some evidence of human to human spread of this virus, but it is thought that the transmission efficiency was fairly low. HA interacts with cell surface proteins containing oligosaccharides with terminal sialyl residues. Virus isolated from a human infected with the H5N1 strain in 1997 could bind to oligosaccharides from human as well as avian sources, indicating its species jumping ability.

 

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