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南京億迅生物科技有限公司

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硼砂緩沖液(0.05mol/L,pH9.3-10.1)
硼砂緩沖液(0.05mol/L,pH9.3-10.1)
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更新時間:2019-06-09 19:52:12瀏覽次數:1641

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【簡單介紹】
硼砂緩沖液(0.05mol/L,pH9.3-10.1)用心做好品質,企業(yè)方能遠航!以完善的產品渠道、優(yōu)質的客戶服務,真誠的對待廣大客戶

產品名稱: 硼砂緩沖液(0.05mol/L,pH9.3-10.1)
規(guī)格:500ml
用途:常規(guī)緩沖液
注意事項:硼酸根終濃度為0.05mol/L,客戶可以選擇pH9.3-10.1之間的pH值,主要有pH9.3,9.4,9.6,9.8,10.0,10.1。
儲存條件:室溫,12個月
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一般說來, R 基團間相互作用涉及弱的非共價鍵, 它與共價鍵的肽鍵相比, 它是很弱的。
成百上千個這樣弱鍵影響每種蛋白質的三維形狀, 而且它們的組合效應對一種蛋白質優(yōu)先的
三維形狀起相當大的穩(wěn)定作用。 它正象一塊布中的一根線一樣, 自身并不是很強的, 但許多
這樣的線連系在一起則將制成一塊強的織品。
維持蛋白質分子線性結構(即一級結構) 靠肽鍵。 使一條或一條以上多肽鏈折疊、 盤繞
形成優(yōu)三維形狀的弱鍵和力有: 氫鍵、 二硫鍵、 酯鍵、 鹽鍵、 疏水鍵和范德華力等。 它們
在蛋白質分子中的位置可示意如圖 5. 4。
現簡要介紹蛋白質分子二、 三和四級結構如下:
二級結構 它指蛋白質分子中多肽鏈骨架的折疊方式。 經多年研究, **一切蛋白
質分子中的肽鏈雖各有不同, 但皆是螺旋結構。 螺旋的穩(wěn)定性靠鏈內的氫鍵維持。
本世紀 30 年代, L. Pauling 等人用 X-射線衍射技術研究肽鏈的結構, 發(fā)現肽鏈的簡
單排列形式是螺旋結構, 從而提出α -螺旋學說。 其要點是: α -螺旋的骨架為鋸齒形肽鏈,
鏈中的 C=O 和 NH 基團同處在一個平面上, 但分處于鋸齒鏈的兩側。 鏈中各原子間的鍵長、
鍵角皆一定, 與圖 5. 5 所示肽鏈骨架無大差異, 骨架肽鏈折疊成α -螺旋狀結構。 螺旋每隔
3. 6 個氨基酸殘基上升一轉, X-射線衍射測定其重復距離為 0. 541nm。 α -螺旋有左旋和右旋
兩種, 右旋的比左旋的來得穩(wěn)定。 自然界中僅存在右旋α -螺旋。 彎曲的α -螺旋在某些情況
下亦可伸展、 恢復。 蛋白質結構的α -螺旋的存在程度變化很大, 某些蛋白質, 如α -角蛋白
僅有α -螺旋; 血紅蛋白、 肌紅蛋白分子幾全為α -螺旋; 溶菌酶僅一部分以α -螺旋形式存
在; 而另一些蛋白質如絲纖維蛋白幾乎沒有α -螺旋結構。
α -螺旋鏈為蛋白質的主要肽鏈。 此外, 尚有γ -和π -螺旋, 都較不重要。
當部分蛋白質鏈折疊、 盤繞成α -螺旋遇到困難時, 蛋白質分子二級結構還表現為β -
折疊片形式(圖 5. 6) 。 它也是 L. Pauling 等人提出來的, 因為用 X-射線衍射技術研究兔絲
蛋白結構所得數據, 不能用α -螺旋理論來解說。 其中各多肽鏈邊靠邊地排列, 而由鏈間氫
鍵將它們保持在一起, 各相鄰多肽鏈平行或反平行方向排列, 這種結構的整體表現為折疊片
形式。 氨基酸殘基側鏈 R 由折疊表面向上或向下投射。 絲纖維蛋白主要以這種形式存在。 在
較大蛋白質分子中, 它常處于分子的中心部位, 羧肽酶就是一例。 
硼砂緩沖液(0.05mol/L,pH9.3-10.1)
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